logo

Proteiner er nødvendige til opførelse af humane celler, dets overskud opbevares ikke i kroppen, som overskydende kulhydrater og fedtstoffer. Fodring af cellerne hjælper proteinet med at opretholde metabolisme på det krævede niveau.

Protein er en kæde af aminosyrer, der brydes ned i fordøjelsessystemet og indtræder i blodet. Ikke alle aminosyrer syntetiseres af menneskekroppen, så det er nødvendigt, at fødevarer indeholder proteinprodukter.

Hvad er der relateret til proteinfødevarer? Disse er primært produkter af vegetabilsk og animalsk oprindelse, med kun naturlige produkter. I de såkaldte "kød" magert halvfabrikata - pølser, pølser og andre - er der næsten ingen protein, for det meste kun hurtige kulhydrater.

Protein mad, listen over produkter inkluderet i den obligatoriske daglige kost.

En person har brug at spise:

  • Kyllingekød.
  • Æg kyllinger.
  • Oksekød.
  • Mælk.
  • Ost.
  • Hytteost.
  • Svinekød.
  • Kanin.
  • Solsikkefrø.
  • Rejer, krebs, krabber.
  • Boghvede.
  • Rød fisk.
  • Mutton.
  • Linser.
  • Valnødder.
  • Bønner.
  • Hirse.
  • Soja.
  • Mandler.
  • Peanuts.
  • Sturgeon kaviar.

Sådan kombineres mad:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Ekorre er hvad

Proteiner er organiske stoffer, der spiller rollen som byggemateriale i den menneskelige krop af celler, organer, væv og syntese af hormoner og enzymer. De er ansvarlige for mange nyttige funktioner, hvis fiasko fører til livets forstyrrelser samt formforbindelser, der sikrer resistens mod immunitet mod infektioner. Proteiner er sammensat af aminosyrer. Hvis de kombineres i forskellige sekvenser, dannes mere end en million forskellige kemiske stoffer. De er opdelt i flere grupper, der er lige så vigtige for en person.

Proteinprodukter bidrager til væksten i muskelmasse, så bodybuilders mætter deres kost med proteinføde. Det indeholder få kulhydrater, og derfor et lavt glykæmisk indeks, derfor er det nyttigt for diabetikere. Ernæringseksperter anbefaler at spise en sund person 0,75 - 0,80 g. kvalitetskomponent pr. 1 kg vægt. For væksten af ​​den nyfødte er nødvendig til 1,9 gram. Manglen på proteiner fører til forstyrrelse af de indre organers vitale funktioner. Derudover forstyrres metabolismen, og muskelatrofi udvikles. Derfor er proteiner utrolig vigtige. Lad os undersøge dem mere detaljeret for at balancere din diæt korrekt og skabe den perfekte menu for at tabe eller få muskelmasse.

Lidt teori

I forfølgelsen af ​​den ideelle figur ved ikke alle, hvad proteiner er, selvom de aktivt fremmer lav-carb-diæt. For at undgå fejl i brugen af ​​proteinfødevarer, find ud af hvad det er. Protein eller protein er en organisk forbindelse med høj molekylvægt. De består af alfa-syrer, og ved hjælp af peptidbindinger er de forbundet i en enkelt kæde.

Sammensætningen indbefatter 9 essentielle aminosyrer, der ikke syntetiseres. Disse omfatter:

Indeholder også 11 essentielle aminosyrer og andre, som spiller en rolle i metabolisme. Men de vigtigste aminosyrer betragtes som leucin, isoleucin og valin, der er kendt som BCAA. Overvej deres formål og kilder.

Som vi ser, er hver af aminosyrerne vigtig i dannelsen og vedligeholdelsen af ​​muskel energi. For at sikre, at alle funktioner udføres uden fejl, skal de indføres i den daglige kost som kosttilskud eller naturlig mad.

Hvor mange aminosyrer er nødvendige for at kroppen fungerer korrekt?

Alle disse proteinforbindelser indeholder i sammensætningen af ​​phosphor, oxygen, nitrogen, svovl, hydrogen og carbon. Derfor observeres en positiv nitrogenbalance, som er nødvendig for væksten af ​​smukke relief muskler.

Interessant! I processen med menneskeliv er procentdelen af ​​proteiner tabt (ca. 25-30 gram). Derfor skal de altid være til stede i den mad, der forbruges af mennesker.

Der er to hovedtyper proteiner: vegetabilsk og dyr. Deres identitet afhænger af, hvor de kommer fra organerne og vævene. Den første gruppe omfatter proteiner stammende fra sojaprodukter, nødder, avocado, boghvede, asparges. Og til den anden - fra æg, fisk, kød og mejeriprodukter.

Proteinstruktur

For at forstå, hvad proteinet består af, er det nødvendigt at overveje deres struktur i detaljer. Forbindelser kan være primære, sekundære, tertiære og kvaternære.

  • Primary. I det er aminosyrer forbundet i serie og bestemmer proteinets type, kemiske og fysiske egenskaber.
  • Sekundæret er formen af ​​en polypeptidkæde, som dannes af hydrogenbindinger af imino- og carboxylgrupperne. Den mest almindelige alfa helix og beta struktur.
  • Tertiær er placeringen og vekslen af ​​beta-strukturer, polypeptidkæder og alfa-helix.
  • Kvaternære er dannet af hydrogenbindinger og elektrostatiske interaktioner.

Sammensætningen af ​​proteiner er repræsenteret af kombinerbare aminosyrer i forskellige mængder og rækkefølge. Ifølge typen af ​​struktur kan de opdeles i to grupper: enkel og kompleks, som omfatter ikke-aminosyregrupper.

Det er vigtigt! Dem, der ønsker at tabe sig eller forbedre deres fysiske form, anbefaler ernæringseksperter at spise proteinfødevarer. De lindrer permanent sult og fremskynder stofskiftet.

Udover bygningens funktion har proteiner en række andre nyttige egenskaber, som vil blive diskuteret yderligere.

Ekspertudtalelse

Jeg vil gerne forklare proteinernes beskyttende, katalytiske og regulatoriske funktioner, fordi det er et ganske komplekst emne.

De fleste af de stoffer, der regulerer kroppens vitale aktivitet, har en protein natur, der består af aminosyrer. Proteiner er inkluderet i strukturen af ​​absolut alle enzymer - katalytiske stoffer, der sikrer den normale løbet af absolut alle biokemiske reaktioner i kroppen. Og det betyder, at uden dem er energiudveksling og endog opførelsen af ​​celler umulig.

Proteiner består af hormonerne i hypothalamus og hypofysen, som igen regulerer arbejdet i alle de indre kirtler. Pankreas hormoner (insulin og glucagon) er peptider i struktur. Således har proteiner en direkte virkning på metabolisme og mange fysiologiske funktioner i kroppen. Uden dem er individets vækst, reproduktion og endda normal aktivitet umulig.

Og endelig om beskyttelsesfunktionen. Alle immunoglobuliner (antistoffer) har en proteinstruktur. Og de giver humoral immunitet, det vil sige at beskytte kroppen mod infektioner og undgå at blive syg.

Proteinfunktioner

Bodybuilders er primært interesseret i vækstens funktion, men udover det har proteiner mange flere opgaver, ikke mindre vigtigt:

Med andre ord er protein en energikilde til fuld kropsarbejde. Når der indtages alle kulhydratreserver, begynder protein at bryde ned. Derfor bør atleter overveje mængden af ​​forbrug af højkvalitetsprotein, hvilket hjælper med at opbygge og styrke musklerne. Det vigtigste er, at sammensætningen af ​​det forbrugte stof omfattede hele sæt essentielle aminosyrer.

Det er vigtigt! Den biologiske værdi af proteiner angiver deres mængde og kvalitet af assimilering af kroppen. For eksempel er koefficienten i et æg 1 og i hvede 0,54. Det betyder, at de i første omgang bliver assimileret to gange mere end i andet.

Når proteinet træder ind i menneskekroppen, begynder det at bryde ned i en tilstand af aminosyrer og derefter vand, kuldioxid og ammoniak. Derefter bevæger de sig gennem blodet til resten af ​​væv og organer.

Protein mad

Vi har allerede fundet ud af, hvilke proteiner der er, men hvordan man bruger denne viden i praksis? Det er ikke nødvendigt at dykke ind i deres strukturer specielt for at opnå det ønskede resultat (at tabe sig eller øge vægten), er det nok bare at bestemme, hvilken slags mad du skal spise.

For at komponere en proteinmenu, overvej tabellen over produkter med et højt indhold af komponenten.

Vær opmærksom på læringshastigheden. Nogle absorberes af organismer på kort tid, mens andre er længerevarende. Det afhænger af proteinets struktur. Hvis de høstes fra æg eller mejeriprodukter, går de straks til højre organer og muskler, fordi de er indeholdt i form af individuelle molekyler. Efter varmebehandling er værdien lidt reduceret, men ikke kritisk, så du behøver ikke at spise rå mad. Kødfibre behandles dårligt, fordi de i første omgang er designet til at udvikle styrke. Madlavning forenkler assimileringsprocessen, da der under forarbejdning ved høje temperaturer ødelægges tværbindinger i fibrene. Men selv i dette tilfælde sker den fulde absorption i 3 - 6 timer.

Interessant! Hvis dit mål er at opbygge muskler, skal du spise proteinføde en time før din træning. Egnet kylling eller kalkunbryst, fisk og mejeriprodukter. Så du forbedrer effektiviteten af ​​øvelserne.

Glem ikke også om vegetabilsk mad. En stor del af stoffet findes i frø og bælgfrugter. Men for deres udtræk skal kroppen tilbringe en masse tid og kræfter. Svampekomponenten er den sværeste at fordøje og assimilere, men soja opnår let sit mål. Men alene sojabønner er ikke nok til hele kroppen til at arbejde, den skal kombineres med de gavnlige egenskaber af animalsk oprindelse.

Proteinkvalitet

Den biologiske værdi af proteiner kan ses fra forskellige vinkler. Det kemiske synspunkt og kvælstof, som vi allerede har studeret, overvejer andre indikatorer.

  • Aminosyreprofil betyder, at proteiner fra fødevarer skal svare til dem, der allerede er i kroppen. Ellers er syntesen brudt og vil føre til nedbrydning af proteinforbindelser.
  • Fødevarer med konserveringsmidler og dem, der har undergået intens varmebehandling, har mindre tilgængelige aminosyrer.
  • Afhængig af graden af ​​proteinopdeling i enkle komponenter fordøjes proteiner hurtigere eller langsommere.
  • Proteinudnyttelse er en indikator for den tid, for hvilken det dannede nitrogen holdes i kroppen, og hvor meget fordøjeligt protein der opnås i alt.
  • Effektivitet afhænger af, hvordan ingrediens har påvirket stigningen i muskelmasse.

Det bør også bemærkes niveauet af proteinabsorption ved aminosyresammensætning. På grund af deres kemiske og biologiske værdi kan produkter med optimal proteinkilde identificeres.

Overvej listen over komponenter inkluderet i atletens kost:

Som vi ser, er kulhydratføde også inkluderet i den sunde menu for at forbedre musklerne. Opgiv ikke nyttige komponenter. Kun med den rette balance mellem proteiner, fedtstoffer og kulhydrater, vil kroppen ikke føle stress og vil blive ændret til det bedre.

Det er vigtigt! I kosten skal domineres af proteiner af vegetabilsk oprindelse. Deres forhold til dyr er 80% til 20%.

For at få den maksimale fordel af proteinfødevarer, skal du ikke glemme deres kvalitet og absorptionshastighed. Prøv at afbalancere kosten, så kroppen er mættet med nyttige sporstoffer og ikke lider af mangel på vitaminer og energi. På baggrund af ovenstående bemærker vi, at du skal passe på den korrekte metabolisme. For at gøre dette, prøv at justere mad og spise protein fødevarer efter middagen. Så du advarer om natten snacks, og det vil gavnligt påvirke din figur og sundhed. Ønsker du at tabe sig, skal du spise fjerkræ, fisk og mejeriprodukter med lavt fedtindhold.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. proteiner

Proteiner er højmolekylære organiske forbindelser bestående af aminosyrerester, der er sammenføjet i en lang kæde ved hjælp af en peptidbinding.

Sammensætningen af ​​proteiner fra levende organismer indbefatter kun 20 typer af aminosyrer, som alle hører til alfa-aminosyrer, og aminosyresammensætningen af ​​proteiner og deres rækkefølge for forbindelse med hinanden bestemmes af den individuelle genetiske kode for en levende organisme.

Et af egenskaberne ved proteiner er deres evne til spontant at danne rumlige strukturer, der kun er karakteristiske for dette protein.

På grund af deres struktur kan proteiner have forskellige egenskaber. For eksempel opløses proteiner, der har en globulær kvaternær struktur, især ægkyllingprotein, i vand for at danne kolloide opløsninger. Proteiner med en fibrillar kvaternær struktur opløses ikke i vand. Fibrillære proteiner er især dannet af negle, hår, brusk.

Kemiske egenskaber af proteiner

hydrolyse

Alle proteiner er i stand til at reagere hydrolyse. I tilfælde af fuldstændig hydrolyse af proteiner dannes en blanding af a-aminosyrer:

Protein + nH2O => en blanding af a-aminosyrer

denaturering

Ødelæggelsen af ​​de sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af et protein uden at ødelægge dets primære struktur kaldes denaturering. Denaturering af proteinet kan forekomme under virkningen af ​​opløsninger af natrium-, kalium- eller ammoniumsalte - sådan denaturering er reversibel:

Denaturering, der foregår under påvirkning af stråling (for eksempel opvarmning) eller proteinbehandling med salte af tungmetaller, er irreversibel:

For eksempel observeres irreversibel denaturering af protein under varmebehandlingen af ​​æg under deres fremstilling. Som et resultat af denaturering af ægprotein forsvinder dets evne til at opløse i vand med dannelsen af ​​en kolloid opløsning.

Højkvalitets proteinreaktioner

Biuret reaktion

Hvis en 10% natriumhydroxidopløsning og derefter en lille mængde af en 1% kobbersulfatopløsning tilsættes til en opløsning indeholdende protein, vil der fremgå en violet farve.

proteinopløsning + NaOH(10% rr) + Suso4 = violet farve

Xanthoproteinreaktion

Proteinopløsninger, når kogning med koncentreret salpetersyre bliver gul:

proteinopløsning + HNO3 (konc.) => gul farvning

Biologiske funktioner af proteiner

Det er nødvendigt at kende:

Tilføj en kommentar Annuller svar

  • Opløsningen af ​​opgaver EGE fra banken FIPI (29)
  • Teori til forberedelse til eksamen (57)
  • Løsningen til eksamens egentlige opgaver i formatet 2018 (44)
  • Nyttige referencematerialer til eksamen (7)
  • Tematiske opgaver til forberedelse til eksamen (44)
  • Uddannelsesmuligheder for at forberede sig til eksamen (6)

Fuld forberedelse til eksamen

© Sergey Shirokopoyas, 2015-2018. Alle rettigheder forbeholdes.

Ansøgning om klasser

Dine forslag

Regler for genoptrykning af information fra hjemmesiden Science for you

Kære besøgende!
Hvis du bruger oplysningerne fra siden RECOGNITION MANDATORY!
I dette dokument kan du finde ud af, på hvilke betingelser du kan bruge materialerne på Videnskabswebstedet til dig (scienceforyou.ru) på dine ressourcer, i dine nyhedsbreve mv.

Du er fri til at bruge et dokument til eget brug, underlagt følgende betingelser:

STRICT FORBIDDEN: kopi fra webstedet billede med eksamensbeviser af uddannelse.
1. Forfatterens fulde navn og andre oplysninger skal medtages i genoptrykt publikation.

2. Enhver forvrængning af oplysninger om forfatteren, når genoptrykningsmaterialer er forbudt!

3. Indholdet af lektionen eller artiklen under genoptryk bør ikke ændres. Alle lektioner og artikler udgivet på hjemmesiden skal genoptrykes som det er. Du har ikke ret til at skære, rette eller på anden måde ændre de materialer, der er taget fra webstedet.

4. I slutningen af ​​hvert genoptaget materiale skal du indsætte et link til scienceforyou.ru. Linket til webstedet skal være brugbart (når klikket skal personen henvende sig til materialets forfatter).

5. Alle dokumenter og materialer, der præsenteres på webstedet, må ikke bruges til kommercielle formål. Det er også forbudt at begrænse adgangen til lektioner og artikler!

http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

proteiner

Proteiner (proteiner, polypeptider [1]) er organiske stoffer med høj molekylvægt, der består af kædebundne alfa-aminosyrepeptider. I levende organismer bestemmes aminosyresammensætningen af ​​proteiner af den genetiske kode; i syntesen anvendes i de fleste tilfælde 20 standard aminosyrer. Mange af deres kombinationer giver et bredt udvalg af proteinmolekylegenskaber. Derudover udsættes aminosyrer i proteinets sammensætning ofte for posttranslationelle modifikationer, som kan forekomme, før proteinet begynder at udføre sin funktion og under dets "arbejde" i cellen. Ofte i levende organismer danner flere proteinmolekyler komplekse komplekser, for eksempel det fotosyntetiske kompleks.

Funktionerne af proteiner i celler af levende organismer er mere forskelligartede end funktionerne i andre biopolymerer - polysaccharider og DNA. Således katalyserer enzymproteiner kurset af biokemiske reaktioner og spiller en vigtig rolle i metabolisme. Nogle proteiner udfører en strukturel eller mekanisk funktion, der danner et cytoskelet, der understøtter celleform. Proteiner spiller også en vigtig rolle i cellesignalsystemer, i immunresponser og i cellecyklussen.

Proteiner er en vigtig del af dyrs og menneskers ernæring (hovedkilder: kød, fjerkræ, fisk, mælk, nødder, bælgfrugter, korn, i mindre omfang: grøntsager, frugt, bær og svampe), da alle nødvendige aminosyrer og Nogle af dem kommer fra proteinfødevarer. I forbindelse med fordøjelsen ødelægger enzymer de forbrugte proteiner til aminosyrer, som anvendes i biosyntese af kropsproteiner eller undergår yderligere nedbrydning for energi.

Bestemmelsen af ​​aminosyresekvensen for det første protein, insulin, ved proteinsekvensering bragte Nobelprisen i kemi til Frederick Senger i 1958. De første tredimensionale strukturer af hæmoglobin- og myoglobinproteiner blev opnået ved henholdsvis røntgendiffraktion af Max Perutz og John Kendru i 1958 [2] [3], for hvilke de i 1962 modtog Nobelprisen i Kemi.

indhold

Studiehistorie

Proteiner blev adskilt i en separat klasse af biologiske molekyler i det 18. århundrede som et resultat af arbejdet hos den franske kemiker Antoine Furcroy og andre forskere, hvor proteinernes egenskab af koagulering (denaturering) under påvirkning af varme eller syrer blev noteret. På det tidspunkt blev proteiner som albumin (æggehvide), fibrin (blodprotein) og gluten fra hvedekorn undersøgt. Den nederlandske kemiker Gerrit Mulder gennemførte en analyse af proteinsammensætningen og fremførte hypotesen om, at næsten alle proteiner har en lignende empirisk formel. Udtrykket "protein" for at henvise til sådanne molekyler blev foreslået i 1838 af den svenske kemiker Jacob Berzelius [4]. Mulder bestemte også nedbrydningsprodukterne af proteiner - aminosyrer og for en af ​​dem (leucin) med en lille del af fejlen bestemt molekylvægten - 131 dalton. I 1836 foreslog Mulder den første model af den kemiske struktur af proteiner. Baseret på teorien om radikaler formulerede han begrebet den mindste strukturelle enhed af proteinsammensætning, C16H24N4O5, som blev kaldt "protein" og teorien - "proteinteori" [5]. Med akkumuleringen af ​​nye data om proteiner begyndte teorien gentagne gange at blive kritiseret, men indtil slutningen af ​​1850'erne var trods kritik stadig betragtet som almindeligt accepteret.

Ved slutningen af ​​XIX århundrede blev de fleste af de aminosyrer, der er en del af proteiner, undersøgt. I 1894 fremsatte den tyske fysiolog Albrecht Kossel teorien om, at det er aminosyrer, der er de grundlæggende strukturelle elementer af proteiner [6]. I begyndelsen af ​​det 20. århundrede viste den tyske kemiker Emil Fisher eksperimentelt, at proteiner består af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Han gennemførte også den første analyse af aminosyresekvensen af ​​proteinet og forklarede fænomenet proteolyse.

Den centrale rolle af proteiner i organismer blev imidlertid ikke anerkendt før 1926, da den amerikanske kemiker James Sumner (senere nobelprisvinder) viste, at enzymet urease er et protein [7].

Vanskeligheden ved at isolere rene proteiner gjorde det vanskeligt at studere dem. Derfor blev de første undersøgelser udført under anvendelse af de polypeptider, der kunne oprenses i store mængder, det vil sige blodproteiner, kyllingæg, forskellige toksiner og også fordøjelses- / metaboliske enzymer udskilt efter slagtning af husdyr. I slutningen af ​​1950'erne blev Armor Hot Dog Co. var i stand til at rydde et kilo bovin pankreatisk ribonuklease A, som er blevet en eksperimentel genstand for mange forskere.

Tanken om, at den sekundære struktur af proteiner er resultatet af dannelsen af ​​hydrogenbindinger mellem aminosyrer, blev foreslået af William Astbury i 1933, men Linus Pauling anses for at være den første videnskabsmand, der med held kunne forudsige den sekundære struktur af proteiner. Senere gjorde Walter Cauzman, der stolte på Kai Linderstrom-Langs arbejde, et væsentligt bidrag til forståelsen af ​​lovene om dannelsen af ​​den tertiære struktur af proteiner og rollen af ​​hydrofob interaktioner i denne proces. I 1949 definerede Fred Sanger aminosyresekvensen for insulin [8] ved at demonstrere på en sådan måde, at proteiner er lineære polymerer af aminosyrer og ikke deres forgrenede kæder (som nogle sukkerarter), kolloider eller cycloler. De første proteinstrukturer baseret på røntgendiffraktion ved niveauet af individuelle atomer blev opnået i 1960'erne og ved NMR i 1980'erne. I 2006 indeholdt Protein Data Bank ca. 40.000 proteinstrukturer.

I det 21. århundrede er undersøgelsen af ​​proteiner flyttet til et kvalitativt nyt niveau, når ikke kun individuelle rensede proteiner undersøges, men også den samtidige ændring i antallet og posttranslationelle modifikationer af et stort antal proteiner fra individuelle celler, væv eller organismer. Dette område af biokemi hedder proteomics. Ved hjælp af bioinformatikmetoder blev det muligt ikke blot at behandle røntgenstrukturdata, men også at forudsige strukturen af ​​et protein baseret på dets aminosyresekvens. På nuværende tidspunkt nærmer cryoelektronmikroskopi af store proteinkomplekser og forudsigelsen af ​​små proteiner og domæner af store proteiner ved anvendelse af computerprogrammer i nøjagtighed nærmer sig opløsningen af ​​strukturer på atomniveau.

egenskaber

Proteinstørrelse kan måles i antallet af aminosyrer eller i Daltons (molekylvægt), oftere på grund af molekylets relativt store størrelse i de afledte enheder, kilodaltoner (kDa). Gærproteiner består i gennemsnit af 466 aminosyrer og har en molekylvægt på 53 kDa. Det største protein, der for tiden er kendt - titin - er en bestanddel af muskel sarkomerer; molekylærmassen af ​​dens forskellige isoformer varierer i området fra 3000 til 3700 kDa, den består af 38 138 aminosyrer (i den menneskelige muskel solius [9]).

Proteiner er amfotere polyelektrolytter (polyampholytter), mens de grupper, der er i stand til ionisering i opløsning, er carboxylrestene af sidekæderne af sure aminosyrer (asparagin og glutaminsyrer) og de nitrogenholdige grupper af sidekæder af de basiske aminosyrer (primært e-aminogruppen af ​​lysin og amidinresten af ​​CNH (NH2a) arginin, i noget mindre grad, en imidazolhistidinrest). Proteiner som polyampholytter er karakteriseret ved et isoelektrisk punkt (pI) -sikkerhed af pH-miljøet, hvor molekylerne af dette protein ikke bærer en elektrisk ladning og derfor ikke bevæger sig i et elektrisk felt (for eksempel under elektroforese). Værdien af ​​pI bestemmes af forholdet mellem sure og basiske aminosyrerester i et protein: en stigning i antallet af rester af basiske aminosyrer i et givet protein fører til en stigning i pI; en stigning i antallet af sure aminosyrerester fører til et fald i pI-værdien.

Værdien af ​​det isoelektriske punkt er en karakteristisk proteinkonstant. Proteiner med et pI på mindre end 7 kaldes sure, mens proteiner med et pI på mere end 7 kaldes basale. Generelt afhænger proteinets pI af den funktion, den udfører: Det isoelektriske punkt for de fleste proteiner i hvirveldyrvæv varierer fra 5,5 til 7,0, men i nogle tilfælde ligger værdierne i ekstreme områder: fx for pepsin, et proteolytisk enzym med meget surt mavesyre juice pI

1 [10] og for salminproteaminprotein, laksemelk, hvis egenskab er et ekstremt højt indhold af arginin, pI

12. Proteiner der binder til nukleinsyrer ved elektrostatisk interaktion med phosphatnukleinsyrerester er ofte hovedproteinerne. Et eksempel på sådanne proteiner er histoner og protaminer.

Proteiner varierer i grad af opløselighed i vand, men de fleste proteiner opløses i det. Uopløselige omfatter for eksempel keratin (proteinet der udgør håret, pattedyrshår, fuglefjeder osv.) Og fibroin, som er en del af silke og spindelvæv. Proteiner er også opdelt i hydrofile og hydrofobe. De fleste proteiner i cytoplasma, kernen og det intercellulære stof, herunder uopløseligt keratin og fibroin, er hydrofile. De fleste proteiner, der er en del af de biologiske membraner af integrerede membranproteiner, der interagerer med hydrofobe membranlipider [11], tilhører hydrofobe (disse proteiner har sædvanligvis små hydrofile steder).

denaturering

Proteiner beholder som regel deres struktur og følgelig deres fysisk-kemiske egenskaber, for eksempel opløselighed under betingelser som temperatur og pH, som denne organisme er tilpasset til [7]. Ændringer i disse betingelser, såsom opvarmning eller behandling af et protein med syre eller alkali, resulterer i tab af kvaternære, tertiære og sekundære proteinstrukturer. Tapet af protein (eller anden biopolymer) nativ struktur kaldes denaturering. Denaturering kan være fuld eller delvis, reversibel eller irreversibel. Det mest kendte tilfælde af irreversibel protein denaturering i hverdagen er forberedelsen af ​​kyllingæg, når det vandopløselige transparente ovalbuminprotein påvirkes af høj temperatur, bliver tæt, uopløseligt og uigennemsigtigt. Denaturering er i nogle tilfælde reversibel som i tilfælde af udfældning af vandopløselige proteiner ved anvendelse af ammoniumsalte og anvendes som en fremgangsmåde til deres oprensning [12].

Enkle og komplekse proteiner

Ud over peptidkæder indbefatter sammensætningen af ​​mange proteiner ikke-aminosyrefragmenter, ifølge dette kriterium klassificeres proteiner i to store grupper - enkle og komplekse proteiner (proteiner). Enkle proteiner indeholder kun aminosyrekæder, komplekse proteiner indeholder også ikke-aminosyrefragmenter. Disse fragmenter af ikke-protein karakter i sammensætningen af ​​komplekse proteiner kaldes "protese grupper". Afhængig af de protese grupperes kemiske natur skelnes følgende klasser fra komplekse proteiner:

    Glycoproteiner indeholdende som en protetisk gruppe kovalent bundet carbohydratrester og deres underklasse er proteoglycaner med mucopolysaccharidproteser. Hydroxygrupper af serin eller threonin er normalt involveret i dannelsen af ​​en binding med kulhydratrester. De fleste ekstracellulære proteiner, især immunoglobuliner, er glycoproteiner. I proteoglycaner er kulhydratdelen

95%, de er hovedkomponenten i den ekstracellulære matrix.

  • Lipoproteiner indeholdende ikke-kovalent bundne lipider som en protesedel. Lipoproteiner dannet af apolipoproteinproteiner, lipider, der binder til dem, udfører lipidtransportens funktion.
  • Metalloproteiner indeholdende ikke-heme koordinerede metalioner. Blandt metalloproteiner er der proteiner, der udfører deponerings- og transportfunktioner (for eksempel jernholdigt ferritin og transferrin) og enzymer (for eksempel zinkholdig carbonhydrid og forskellige superoxiddismutaser indeholdende kobber-, mangan-, jern- og andre metaller som aktive steder)
  • Nukleoproteiner indeholdende ikke-kovalent bundet DNA eller RNA, især kromatinet, som kromosomerne er sammensat af, er et nukleoprotein.
  • Phosphoproteiner indeholdende kovalent bundne phosphorsyrerester som en protesgruppe. Dannelsen af ​​esterbindingen med phosphat involverer hydroxylgrupperne af serin eller threonin, phosphoproteiner er især mælkeskasein.
  • Chromoproteiner er det kollektive navn for komplekse proteiner med farvede protetiske grupper af forskellig kemisk natur. Disse omfatter en række proteiner med en metalholdig porphyrinprotesgruppe, der udfører forskellige funktioner - hæmoproteiner (proteiner indeholdende hæmhemlobin, cytokromer osv.), Chlorophyller; flavoproteiner med en flavin gruppe osv.
  • Proteinstruktur

    Proteinmolekyler er lineære polymerer bestående af a-L-aminosyrer (som er monomerer) og i nogle tilfælde modificerede basiske aminosyrer (omend modifikationer finder sted allerede efter proteinsyntese på ribosomet). I den videnskabelige litteratur bruges ens eller tre bogstav forkortelser til at referere til aminosyrer. Selv om det ved første øjekast kan forekomme, at brugen af ​​"totalt" 20 typer af aminosyrer i de fleste proteiner begrænser mangfoldigheden af ​​proteinstrukturer, faktisk er antallet af muligheder vanskeligt at overvurdere: for en kæde på kun 5 aminosyrer er den allerede mere end 3 millioner og en kæde på 100 aminosyrer ( lille protein) kan repræsenteres i mere end 10.130 varianter. Proteiner, der strækker sig i længde fra 2 til flere titus aminosyrerester, kaldes ofte peptider, med en større grad af polymerisering - proteiner, selv om denne division er ret vilkårlig.

    Ved dannelsen af ​​et protein som et resultat af interaktionen mellem a-aminogruppen (-NH2) en aminosyre med a-carboxylgruppen (-COOH) af en anden aminosyre danner peptidbindinger. Enderne af proteinet hedder C- og N-termini (afhængigt af hvilken af ​​de terminale aminosyregrupper er fri: -COOH eller -NH2, henholdsvis). Under proteinsyntese på ribosomet er nye aminosyrer bundet til C-terminalen; derfor er navnet på et peptid eller protein givet ved at opsummere aminosyrerester begyndende fra N-terminalen.

    Sekvensen af ​​aminosyrer i et protein svarer til informationen indeholdt i genet for et givet protein. Disse oplysninger præsenteres i form af en sekvens af nukleotider med en aminosyre svarende til DNA-sekvensen af ​​tre nukleotider - den såkaldte triplet eller codon. Hvilken aminosyre svarer til et givet codon i mRNA'et bestemmes af den genetiske kode, som kan afvige noget i forskellige organismer. Syntese af proteiner på ribosomer forekommer som regel fra 20 aminosyrer, kaldet standard [13]. De tripletter, der koder for aminosyrer i DNA i forskellige organismer fra 61 til 63 (det vil sige blandt de mulige tripletter (4³ = 64), er antallet af stopkodoner (1-3) subtraheret. Derfor er det muligt, at de fleste aminosyrer kan indkodes af forskellige tripletter. Det vil sige, at den genetiske kode kan være overflødig eller ellers degenereret. Dette blev endelig bevist i et eksperiment i analysen af ​​mutationer [14]. Den genetiske kode, der koder for forskellige aminosyrer, har en anden grad af degeneration (kodet fra 1 til 6 codoner), det afhænger af hyppigheden af ​​forekomsten af ​​denne aminosyre i proteiner med undtagelse af arginin [14]. Ofte er basen i den tredje position ikke essentiel for specificitet, det vil sige en aminosyre kan repræsenteres af fire kodoner, der kun adskiller sig i den tredje base. Sommetider er forskellen i purine-pyrimidin-præference. Dette kaldes degeneration af den tredje base.

    En sådan tre-pod-kode opstod evolutionært tidligt. Men eksistensen af ​​forskelle i nogle organismer, der forekommer i forskellige evolutionære stadier, indikerer, at det ikke altid var sådan.

    Ifølge nogle modeller var koden først i en primitiv form, da et lille antal kodoner viste et relativt lille antal aminosyrer. En mere præcis kodonværdi og flere aminosyrer kunne introduceres senere. I første omgang kunne kun de første to af de tre baser bruges til genkendelse [hvilket afhænger af strukturen af ​​tRNA].

    - B. Lewin. Genes, M., 1987, s. 62.

    Homologe proteiner (formentlig at have en fælles evolutionær oprindelse og ofte udfører samme funktion), for eksempel hæmoglobiner af forskellige organismer, har identiske, konservative aminosyrerester mange steder i kæden. På andre steder er der forskellige aminosyrerester kaldet variabel. Ifølge graden af ​​homologi (lighed mellem aminosyresekvensen) er det muligt at estimere den evolutionære afstand mellem taxa, som de sammenlignede organismer tilhører.

    Organisationsniveauer

    Ud over aminosyresekvensen af ​​polypeptidet (primær struktur) er den tertiære struktur af proteinet, som dannes under foldningsprocessen (fra foldning, foldning) ekstremt vigtig. Den tertiære struktur er dannet som et resultat af samspillet mellem strukturer af lavere niveauer. Der er fire niveauer af proteinstruktur [15]:

    • Den primære struktur er aminosyresekvensen i polypeptidkæden. Vigtige træk ved den primære struktur er konservative motiver - kombinationer af aminosyrer, der spiller en nøglerolle i proteinfunktioner. Konservative motiver bevares i processen med art evolution; det er ofte muligt at forudsige funktionen af ​​et ukendt protein fra dem.
    • Den sekundære struktur er den lokale bestilling af et fragment af polypeptidkæden, stabiliseret ved hydrogenbindinger. Følgende er de mest almindelige typer af protein sekundær struktur:
      • a-helix-tætte spoler rundt om molekylets længdeakse, en spole er 3,6 aminosyrerester, og spiralhældningen er 0,54 nm [16] (således at der er 0,15 nm pr. en aminosyrerest), stabiliseres helixen af ​​hydrogenbindinger mellem H- og O-peptidgrupper, adskilt fra hinanden ved 4 links. Helixen er bygget helt af en enkelt type stereoisomer af aminosyrer (L). Selvom det kan være enten venstrehåndet eller retvredet, dominerer højrehåndet i proteiner. Spiralen brydes af de elektrostatiske interaktioner af glutaminsyre, lysin, arginin. Asparagin-, serin-, threonin- og leucinresterne tæt på hinanden kan sterisk forstyrre dannelsen af ​​en helix, prolinresterne forårsager bøjning af kæden og også krænker a-helikser.
      • P-ark (foldede lag) er adskillige zigzag-polypeptidkæder, hvori hydrogenbindinger dannes mellem relativt fjerne fra hinanden (0,347 nm pr. aminosyrerest [16]) i den primære struktur, aminosyrer eller forskellige proteinkæder, snarere end tæt indbyrdes som sted i a-helix. Disse kæder er normalt rettet af N-ender i modsatte retninger (anti-parallel orientering). Til dannelse af β-ark er små størrelser af sidegrupper af aminosyrer vigtige, glycin og alanin sædvanligvis råder.
      • π-helix;
      • 310-spiral;
      • uordnede fragmenter.
    • Tertiær struktur - den rumlige struktur af polypeptidkæden (et sæt rumlige koordinater for de atomer, der udgør proteinet). Strukturelt består af elementer i den sekundære struktur, stabiliseret af forskellige typer interaktioner, hvor hydrofob interaktioner spiller en afgørende rolle. Deltage i stabiliseringen af ​​den tertiære struktur:
      • kovalente bindinger (mellem to cysteinrester - disulfidbroer);
      • ioniske bindinger mellem modsat ladede sidegrupper af aminosyrerester;
      • hydrogenbindinger;
      • hydrofile hydrofob interaktioner. Når man interagerer med de omgivende vandmolekyler "tenderer proteamolekylet" at foldes, så de ikke-polære sidegrupper af aminosyrer isoleres fra den vandige opløsning; På overfladen af ​​molekylet er polære hydrofile sidegrupper.
    • Kvaternær struktur (eller subunit, domæne) - den gensidige indretning af flere polypeptidkæder som del af et enkeltproteinkompleks. Proteinmolekyler, der er del af et kvaternært protein, dannes separat på ribosomerne, og kun efter at syntesen er afsluttet dannes en fælles supramolekylær struktur. Den kvaternære struktur af proteinet kan indbefatte både identiske og forskellige polypeptidkæder. De samme typer af interaktioner deltager i stabiliseringen af ​​den kvaternære struktur som i stabiliseringen af ​​den tertiære. Supramolekylære proteinkomplekser kan bestå af mange molekyler.

    Protein miljø

    Ifølge den generelle type struktur kan proteiner opdeles i tre grupper:

    1. Fibrillære proteiner - form polymerer, deres struktur er sædvanligvis meget regelmæssig og understøttes hovedsageligt af interaktioner mellem forskellige kæder. De danner mikrofilamenter, mikrotubuli, fibriller, understøtter strukturen af ​​celler og væv. De fibrillære proteiner indbefatter keratin og kollagen.
    2. Globale proteiner er vandopløselige, molekylets overordnede form er mere eller mindre sfærisk. Blandt kugleformede og fibrillære proteiner skelnes der undergrupper. For eksempel består det globulære protein, som er vist i billedet til højre, triosfosfatisomerase, af otte a-helikoner placeret på strukturens yderside og otte parallelle β-lag inde i strukturen. Proteiner med en lignende tredimensionel struktur kaldes αβ-tønder (fra engelsk tønde-tønde) [17].
    3. Membranproteiner - har domæner der krydser cellemembranen, men dele af dem stikker fra membranen ind i det intercellulære miljø og cytoplasma i cellen. Membranproteiner fungerer som receptorer, det vil sige, de overfører signaler og tilvejebringer også transmembran transport af forskellige stoffer. Proteintransportere er specifikke, hver af dem passerer kun visse molekyler eller en bestemt type signal gennem membranen.

    Dannelse og vedligeholdelse af proteinstruktur i levende organismer

    Proteinernes evne til at genoprette den korrekte tredimensionelle struktur efter denaturering tillod hypotesen om, at al information om den endelige struktur af proteinet er indeholdt i dens aminosyresekvens. På nuværende tidspunkt er der en generelt accepteret teori om, at den stabile proteinkonformation som et resultat af evolutionen har den mindste fri energi sammenlignet med andre mulige konformationer af dette polypeptid [18].

    Imidlertid er der i celler en gruppe proteiner, hvis funktion er at sikre genoprettelsen af ​​proteinkonstruktionen efter skade såvel som dannelsen og dissociationen af ​​proteinkomplekser. Disse proteiner kaldes chaperoner. Koncentrationen af ​​mange chaperoner i cellen øges med en kraftig stigning i omgivelsestemperaturen, så de tilhører Hsp-gruppen (varmchokproteiner) [19]. Betydningen af ​​den normale drift af chaperoner for kroppens funktion kan illustreres ved eksemplet af a-krystallinsk chaperon, som er en del af det menneskelige øjenlins. Mutationer i dette protein fører til clouding af linsen på grund af proteinaggregering og som følge heraf til katarakt [20].

    Proteinsyntese

    Kemisk syntese

    Korte proteiner kan syntetiseres kemisk ved anvendelse af en gruppe metoder, der anvender organisk syntese - for eksempel kemisk ligering [21]. De fleste kemiske syntesemetoder går fra C-terminalen til N-terminalen i modsætning til biosyntese. På denne måde kan et kort immunogent peptid (epitop) syntetiseres, hvilket tjener til at producere antistoffer ved injektion i dyr eller ved at fremstille en hybrid kemisk syntese bruges også til at producere hæmmere af visse enzymer [22]. Kemisk syntese gør det muligt at indføre kunstige aminosyrer, det vil sige aminosyrer, der ikke findes i normale proteiner - for eksempel at vedhæfte fluorescerende mærker til aminosyrernes sidekæder. Imidlertid er kemiske syntesemetoder ineffektive med en proteinlængde på mere end 300 aminosyrer; Derudover kan kunstige proteiner have en uregelmæssig tertiær struktur, og der er ingen posttranslationelle modifikationer i aminosyrerne af kunstige proteiner.

    Proteinbiosyntese

    Universal måde: ribosomal syntese

    Proteiner syntetiseres af levende organismer fra aminosyrer på basis af information kodet i generne. Hvert protein består af en unik aminosyresekvens, som bestemmes af nukleotidsekvensen af ​​genet, som koder for dette protein. Den genetiske kode består af tre bogstaver "ord", kaldet kodoner; Hver codon er ansvarlig for at binde en enkelt aminosyre til et protein: for eksempel svarer AUG-kombinationen til methionin. Da DNA består af fire typer nukleotider, er det totale antal mulige kodoner 64; og da 20 aminosyrer anvendes i proteiner, bestemmes mange aminosyrer af mere end et codon. Generne, der koder for proteiner, transskriberes først i nukleotidsekvensen af ​​messenger RNA (mRNA) proteiner ved RNA polymeraser.

    I prokaryoter kan mRNA læses af ribosomer i aminosyresekvensen af ​​proteiner umiddelbart efter transkription, mens det i eukaryoter transporteres fra kernen til cytoplasma, hvor ribosomerne er placeret. Proteinsyntesen er højere i prokaryoter og kan nå 20 aminosyrer pr. Sekund [23].

    Processen af ​​proteinsyntese baseret på mRNA-molekylet kaldes translation. Under den indledende fase af proteinbiosyntese, initiering, er methioninkodonet almindeligvis genkendt af den lille underenhed af ribosomet, hvortil methionintransport-RNA (tRNA) er bundet under anvendelse af proteininitieringsfaktorer. Efter starten er kodonen genkendt, en stor underenhed tilsluttes den lille underenhed, og anden fase af oversættelsen begynder - forlængelse. Ved hver bevægelse af ribosomet fra 5'- til 3'-enden af ​​mRNA'et læses et kodon ved dannelse af hydrogenbindinger mellem de tre nucleotider (codon) af mRNA'et og dets komplementære anticodon af transport-RNA'et, hvortil den tilsvarende aminosyre er bundet. Syntese af en peptidbinding katalyseres af ribosomalt RNA (rRNA), som danner ribosoms peptidyl transferase center. Ribosomal RNA katalyserer dannelsen af ​​en peptidbinding mellem den sidste aminosyre i et voksende peptid og en aminosyre bundet til tRNA, positionering af nitrogen- og carbonatomerne i en position, der er gunstig for reaktionens gennemgang. Enzymer af aminoacyl-tRNA-syntetase binder aminosyrer til deres tRNA. Det tredje og sidste trin i translation, termination, opstår, når ribosomet når et stopkodon, hvorefter proteintermineringsfaktorerne hydrolyserer det sidste tRNA fra proteinet og stopper dens syntese. I ribosomer syntetiseres således altid proteiner fra N-til C-terminalen.

    Neribosomal syntese

    I lavere svampe og nogle bakterier er en yderligere (ikke-ribosomal eller multienzymet) fremgangsmåde til peptidbiosyntese kendt, sædvanligvis med en lille og usædvanlig struktur. Syntesen af ​​disse peptider, sædvanligvis sekundære metabolitter, udføres uden den direkte deltagelse af ribosomerne ved proteinkomplekset med høj molekylvægt, den såkaldte HPC-syntase. HPC-syntase består sædvanligvis af flere domæner eller individuelle proteiner involveret i udvælgelsen af ​​aminosyrer, dannelsen af ​​en peptidbinding, frigivelsen af ​​det syntetiserede peptid. Nogle gange indeholder et domæne, der er i stand til at isomerisere L-aminosyrer (normal form) til D-form [24] [25].

    Intracellulær transport og protein sortering

    Proteinerne syntetiseret i cytoplasma på ribosomer skal falde i forskellige cellelokaler - kernen, mitokondrier, endoplasmatisk retikulum (EPR), Golgi-apparatet, lysosomer osv., Og nogle proteiner skal indtaste det ekstracellulære miljø. For at komme ind i et bestemt rum skal proteinet have en specifik etiket. I de fleste tilfælde er denne etiket en del af aminosyresekvensen for selve proteinet (lederpeptidet eller proteinsignalsekvensen). I nogle tilfælde tjener oligosaccharider bundet til et protein som et mærke. Transporten af ​​proteiner til EPR forekommer, når de syntetiseres, da ribosomer, der syntetiserer proteiner med en signalsekvens for EPR, "sænker" på specielle translokationskomplekser på EPR-membranen. Fra EPR til Golgi-apparatet og derfra til lysosomerne, til den ydre membran eller til det ekstracellulære medium indtræder proteiner via vesikulær transport. Proteiner med en signalsekvens for kernen indtræder kernen gennem nukleare porer. Proteiner med tilsvarende signalsekvenser kommer ind i mitokondrier og chloroplaster gennem specifikke proteinpore-translokatorer med deltagelse af chaperoner.

    Post-translationel modifikation af proteiner

    Efter afslutning af translation og frigivelse af protein fra ribosomet underkastes aminosyrerne i polypeptidkæden forskellige kemiske modifikationer. Eksempler på posttranslationel modifikation er:

    • Tilsætning af forskellige funktionelle grupper (acetyl-, methyl- og phosphatgrupper);
    • tilsætning af lipider og carbonhydrider;
    • ændring af standard aminosyrer til ikke-standardiserede (citrullindannelse);
    • dannelsen af ​​strukturelle ændringer (dannelsen af ​​disulfidbroer mellem cysteiner);
    • fjernelse af en del af proteinet både i begyndelsen (signalsekvens) og i nogle tilfælde i midten (insulin);
    • Tilsætning af små proteiner, der påvirker proteinforringelse (sumoylering og ubiquitination).

    Samtidig kan typen af ​​modifikation være både universel (tilsætningen af ​​kæder bestående af ubiquitinmonomerer tjener som et signal for nedbrydningen af ​​dette protein af proteasomet) og også specifikt for dette protein [26]. Samtidig kan det samme protein underkastes talrige modifikationer. Histoner (proteiner, der er en del af kromatinet i eukaryoter) kan således under forskellige betingelser undergå op til 150 forskellige modifikationer [27].

    Funktionerne af proteiner i kroppen

    Ligesom andre biologiske makromolekyler (polysaccharider, lipider) og nukleinsyrer er proteiner nødvendige komponenter af alle levende organismer, de er involveret i de fleste af de vitale processer i en celle. Proteiner udfører metabolisme og energi transformationer. Proteiner er en del af cellulære strukturer - organeller udskilles i det ekstracellulære rum til udveksling af signaler mellem celler, hydrolyse af fødevarer og dannelse af intercellulær substans.

    Det skal bemærkes, at klassificeringen af ​​proteiner ifølge deres funktion er ret vilkårlig, fordi i samme eukaryoter kan det samme protein udføre flere funktioner. Et velundersøgt eksempel på sådan multifunktionalitet er lysyl-tRNA-syntetase, et enzym fra klassen af ​​aminoacyl-tRNA-syntetaser, som ikke alene tilføjer lysin til tRNA, men regulerer også transkriptionen af ​​flere gener [28]. Mange funktioner af proteiner udfører på grund af deres enzymatiske aktivitet. Således er enzymerne myosinmotorproteiner, proteinkinase-regulerende proteiner, natrium-kaliumadenosintrifosfatase-transportprotein osv.

    Katalytisk funktion

    Den mest kendte rolle af proteiner i kroppen er katalysering af forskellige kemiske reaktioner. Enzymer - en gruppe proteiner med specifikke katalytiske egenskaber, det vil sige, hvert enzym katalyserer en eller flere lignende reaktioner. Enzymer katalyserer spaltningsreaktionerne af komplekse molekyler (katabolisme) og deres syntese (anabolisme), såvel som DNA-replikation og reparation og template RNA-syntese. Flere tusinde enzymer er kendt; blandt dem som for eksempel pepsin nedbryder proteiner i fordøjelsesprocessen. I processen med posttranslationel modifikation tilføjer eller fjerner nogle enzymer kemiske grupper på andre proteiner. Omkring 4000 reaktioner katalyseret af proteiner er kendt [29]. Accelerationen af ​​reaktionen som følge af enzymatisk katalyse er undertiden enorm. For eksempel går reaktionen katalyseret af orotatcarboxylaseenzymet 10-17 gange hurtigere end ikke-katalyseret (78 millioner år uden enzym, 18 millisekunder med enzymets deltagelse) [30]. Molekyler, der deltager i et enzym og ændres som følge af reaktionen kaldes substrater.

    Selvom enzymer normalt består af hundredvis af aminosyrer, virker kun en lille del af dem med substratet, og endnu færre - i gennemsnit 3-4 aminosyrer, der ofte ligger langt fra hinanden i den primære aminosyresekvens - er direkte involveret i katalyse [31]. Den del af enzymet, som fester substratet og indeholder katalytiske aminosyrer, kaldes enzymets aktive center.

    Strukturelle funktion

    Strukturelle proteiner af cytoskelet, som en form for forstærkning, giver form til celler og mange organoider og er involveret i at ændre formen af ​​celler. De fleste strukturelle proteiner er filamentøse: for eksempel er actin- og tubulinmonomerer kugleformede, opløselige proteiner, men efter polymerisering danner de lange tråde, der udgør cytoskelet, hvilket gør det muligt for cellen at opretholde form [32]. Kollagen og elastin er hovedkomponenterne i det intercellulære stof af bindevævet (for eksempel brusk), og hår, negle, fjer af fugle og nogle skaller består af andet strukturelt proteinkeratin.

    Beskyttelsesfunktion

    Der er flere typer beskyttende funktioner af proteiner:

    1. Fysisk beskyttelse. Kollagen er involveret i det - et protein der danner basis for det intercellulære stof af bindevæv (herunder knogler, brusk, sener og dybe lag af huden (dermis)); keratin, som danner basis for hornskærme, hår, fjer, horn og andre derivater af epidermis. Typisk betragtes disse proteiner som proteiner med en strukturel funktion. Eksempler på denne gruppe af proteiner er fibrinogen og thrombin [33] involveret i blodkoagulering.
    2. Kemisk beskyttelse. Binding af toksiner til proteinmolekyler kan sikre deres afgiftning. Leverens enzymer, som nedbryder giftstoffer eller omdanner dem til en opløselig form, er særligt vigtige ved afgiftning hos mennesker, hvilket bidrager til deres hurtige eliminering fra kroppen [34].
    3. Immun beskyttelse. Proteiner, der udgør blod og andre biologiske væsker, er involveret i kroppens defensive respons på både skade og angreb af patogener. Proteinsystemet i komplementsystemet og antistoffer (immunoglobuliner) tilhører den anden gruppe af proteiner; de neutraliserer bakterier, vira eller fremmede proteiner. Antistofferne, der udgør det adaptive immunsystem, slutter sig til antigenerne, der er fremmede for organismen, og derved neutraliserer dem og styrer dem til ødelæggelsestederne. Antistoffer kan udskilles i det ekstracellulære rum eller fastgøres i membranerne af specialiserede B-lymfocytter, der kaldes plasmaceller [35]. Mens enzymer har begrænset affinitet for substratet, da for stærk adherens til substratet kan blande sig i den katalyserede reaktion, er antistoffernes modstand mod antigenet ikke begrænset [36].

    Regulerende funktion

    Mange processer inde i celler reguleres af proteinmolekyler, som hverken er en energikilde eller et byggemateriale til en celle. Disse proteiner regulerer transkription, oversættelse, splejsning samt aktiviteten af ​​andre proteiner og andre. Proteins regulatoriske funktion udføres enten ved enzymatisk aktivitet (for eksempel proteinkinase) eller ved specifik binding til andre molekyler, som i almindelighed påvirker samspillet med disse molekyler enzymer.

    Gentranskription bestemmes således ved tilsætning af transkriptionsfaktorer - aktivatorproteiner og repressorproteiner - til regulatoriske sekvenser af gener. På oversættelsesniveauet reguleres læsningen af ​​mange mRNA'er også ved tilsætning af proteinfaktorer [37], og nedbrydningen af ​​RNA og proteiner udføres også af specialiserede proteinkomplekser [38]. Den vigtigste rolle i reguleringen af ​​intracellulære processer spilles af proteinkinaser - enzymer, som aktiverer eller hæmmer aktiviteten af ​​andre proteiner ved at binde fosfatgrupper til dem.

    Signalfunktion

    Proteins signalfunktion er proteins evne til at fungere som signalstoffer, transmitterende signaler mellem celler, væv, organer og forskellige organismer. Signalfunktionen kombineres ofte med den regulatoriske funktion, da mange intracellulære regulerende proteiner også transmitterer signaler.

    Signalfunktionen udføres af proteinhormoner, cytokiner, vækstfaktorer mv.

    Hormoner bæres af blod. De fleste dyrehormoner er proteiner eller peptider. Binding af hormonet til receptoren er et signal, der udløser et respons i cellen. Hormoner regulerer koncentrationen af ​​stoffer i blodet og cellerne, vækst, reproduktion og andre processer. Et eksempel på sådanne proteiner er insulin, som regulerer koncentrationen af ​​glucose i blodet.

    Celler interagerer med hinanden ved hjælp af signalering af proteiner transmitteret via det ekstracellulære stof. Sådanne proteiner indbefatter for eksempel cytokiner og vækstfaktorer.

    Cytokiner er små peptidinformationsmolekyler. De regulerer interaktionerne mellem celler, bestemmer deres overlevelse, stimulerer eller hæmmer vækst, differentiering, funktionel aktivitet og apoptose og sikrer koordination af virkningerne af immun-, endokrine og nervesystemer. Et eksempel på cytokiner kan tjene som en tumornekrosefaktor, som overfører signaler af inflammation mellem kroppens celler [39].

    Transportfunktion

    Opløselige proteiner, der er involveret i transport af små molekyler, bør have en høj affinitet (affinitet) for substratet, når det er til stede i høj koncentration, og det er let at frigive det på steder med lav koncentration af substratet. Et eksempel på transportproteiner er hæmoglobin, som transporterer ilt fra lunger til andre væv og kuldioxid fra væv til lunger samt proteiner, der er homologe til det, fundet i alle kongerige levende organismer [40].

    Nogle membranproteiner er involveret i transport af små molekyler gennem cellemembranen, der ændrer dens permeabilitet. Lipidkomponenten i membranen er vandtæt (hydrofob), som forhindrer diffusion af polære eller ladede (ioner) molekyler. Membrantransportproteiner kan opdeles i kanalproteiner og bærerproteiner. Kanalproteiner indeholder interne vandfyldte porer, der tillader ioner (gennem ionkanaler) eller vandmolekyler (gennem aquaporinproteiner) at bevæge sig gennem membranen. Mange ionkanaler specialiserer sig i at transportere kun en ion; for eksempel skelner kalium- og natriumkanaler ofte disse ioner og passerer kun en af ​​dem [41]. Bæreproteiner binder, ligesom enzymer, hvert molekyle eller ion transporteret og kan i modsætning til kanaler udføre aktiv transport ved hjælp af ATP-energi. "Cell power" - ATP syntase, som udfører syntesen af ​​ATP gennem en protongradient, kan også tilskrives membrantransportproteiner [42].

    Reserve (backup) funktion af proteiner

    Sådanne proteiner indbefatter de såkaldte reserveproteiner, som opbevares som en kilde til energi og substans i plantens frø og ægens æg; Proteinerne i de tertiære æggeskaller (ovalbumin) og hovedmælkeproteinet (kasein) tjener også hovedsagelig en ernæringsfunktion. En række andre proteiner anvendes i kroppen som en kilde til aminosyrer, som igen er forstadier af biologisk aktive stoffer, som regulerer metaboliske processer.

    Receptor funktion

    Proteinreceptorer kan enten være placeret i cytoplasma eller indsættes i cellemembranen. En del af receptormolekylet opfatter et signal, der oftest betjenes af et kemisk stof, og i nogle tilfælde lys, mekanisk virkning (for eksempel strækning) og andre stimuli. Når et signal påføres en bestemt del af molekylet, forekommer receptorproteinet, dets konformationsændringer. Som følge heraf ændres konformationen af ​​en anden del af molekylet, der transmitterer et signal til andre cellulære komponenter. Der er flere signaloverføringsmekanismer. Nogle receptorer katalyserer en bestemt kemisk reaktion; andre tjener som ionkanaler, der åbner eller lukker med et signal; andre binder specifikt intracellulære medieringsmolekyler. Ved membranreceptorer er den del af molekylet, der binder til signalmolekylet, på celleoverfladen, og det domæne, der transmitterer signalet, er inde i [43].

    Motor (motor) funktion

    En hel klasse af motoriske proteiner tilvejebringer legemsbevægelse, for eksempel muskelkontraktion, herunder bevægelse af celler inde i kroppen (for eksempel amoeboid bevægelse af leukocytter), bevægelse af cilia og flagella og aktiv og rettet intracellulær transport (kinesin, dynein). Dineiner og kinesiner transporterer molekyler langs mikrotubuli ved anvendelse af ATP hydrolyse som energikilde. Dynein bærer molekyler og organoider fra de perifere dele af cellen mod centrosomet, kinesiner i den modsatte retning [44] [45]. Dyneiny også ansvarlig for bevægelsen af ​​cilia og flagella eukaryoter. Cytoplasmiske varianter af myosin kan deltage i transporten af ​​molekyler og organoider gennem mikrofilamenter.

    Proteiner i stofskifte

    De fleste mikroorganismer og planter kan syntetisere 20 standard aminosyrer såvel som yderligere (ikke-standard) aminosyrer, for eksempel citrullin. Men hvis aminosyrer er i miljøet, beholder selv mikroorganismer energi ved at transportere aminosyrer til celler og slukke deres biosyntetiske veje [46].

    Aminosyrer, der ikke kan syntetiseres af dyr, kaldes essentielle. De vigtigste enzymer i de biosyntetiske veje, for eksempel aspartatkinase, som katalyserer det første trin i dannelsen af ​​lysin, methionin og threonin fra aspartat, er fraværende hos dyr.

    Dyr får hovedsageligt aminosyrer fra proteinerne, der er indeholdt i fødevarer. Proteiner ødelægges under fordøjelsen, som normalt begynder med denaturering af proteinet ved at placere det i et surt miljø og hydrolyse med enzymer kaldet proteaser. Nogle aminosyrer opnået som et resultat af fordøjelsen anvendes til syntese af legemsproteiner, og resten omdannes til glucose ved gluconeogenese eller anvendes i Krebs-cyklen. Anvendelsen af ​​protein som energikilde er særlig vigtigt i faste forhold, når kroppens egne proteiner, især muskler, tjener som energikilde [47]. Aminosyrer er også en vigtig kilde til nitrogen i kroppens ernæring.

    Der er ingen ensartede normer for proteinindtag fra mennesker. Mikroflora i tyktarmen syntetiserer aminosyrer, som ikke tages i betragtning ved fremstillingen af ​​proteinnormer.

    Protein biofysik

    De fysiske egenskaber af proteinet er meget komplekse. Hypotesen af ​​et protein som et bestilt "krystallignende system" - "aperiodisk krystal" [48] [49] - understøttes af røntgenanalyse (op til 1 angstromopløsning) [50], høj pakningstæthed [51], kooperativitet denaturering [52] og andre fakta [53] [54].

    Eksperimenter på neutron spredning [55], Mössbauer spektroskopi [56] [57] [58] [59] og Rayleigh spredning af Mössbauer stråling [ 60] [61] [62] [63].

    Studiemetoder

    Sedimentationsanalyse (centrifugering) gør det muligt at opdele proteiner efter størrelse, idet proteiner skelnes mellem værdierne af deres sedimenteringskonstant målt i sweatberg (S).

    En række teknikker anvendes til at bestemme mængden af ​​protein i en prøve: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
    Up